Cataliza enzimatică este un proces în care enzima reacţionează cu o altă moleculă, cunoscută sub numele de substrat. Această cataliză a reacțiilor chimice scade energia de activare (Ea), care apoi furnizează suficientă energie pentru ca moleculele reactante să formeze o nouă substanță. Enzima se leagă de substrat și schimbă molecula într-un produs nou. Spre deosebire de substrat, enzima rămâne neschimbată după proces și este capabilă să efectueze mai multe astfel de procese. Un alt rol al enzimelor este de a stabiliza reacțiile chimice, precum și de a acționa ca catalizatori.
Un catalizator are capacitatea de a rămâne întreg în timp ce crește viteza unei reacții chimice. Catalizatorii artificiali pot efectua reacții chimice similare; cu toate acestea, ele nu sunt la fel de puternice și nu pot concura cu viteza de accelerare care are loc într-o cataliză naturală a enzimelor. Cataliza enzimatică la om are loc de obicei la o temperatură de aproximativ 37 de grade Celsius (99 de grade Fahrenheit).
Formate din lanțuri de aminoacizi, enzimele au o formă tridimensională care se modifică ușor de temperaturile ridicate și de un dezechilibru în potențialul hidrogen, cunoscut și sub denumirea de echilibru al pH-ului. Anumite substanțe chimice, radicali liberi și metale grele pot modifica, de asemenea, formele enzimelor și pot interfera cu cataliza enzimelor. Dacă enzima își pierde forma, nu mai este capabilă să efectueze cataliza reacțiilor biochimice.
Cel mai favorizat model de cataliză enzimatică este modelul de potrivire indusă în care substratul se interconectează cu o mică zonă activă a enzimei, cunoscută sub numele de situs activ. Odată ce legătura este finalizată, un nou produs este eliberat din zona activă. În timpul procesului de legare, enzima își schimbă ușor forma, dar pe măsură ce noul produs este eliberat, enzima este gata pentru următoarea reacție chimică.
Legarea diferențială și uniformă sunt principalele moduri în care are loc legarea. Legarea diferențială constă doar dintr-o legare de tranziție puternică. Legarea uniformă, pe de altă parte, include atât legarea puternică la substrat, cât și la starea de tranziție. Ambele mecanisme pot avea loc atunci când sunt prezente enzime mici de substrat nelegat.
Legarea diferențială, totuși, este esențială pentru scăderea Ea atunci când enzimele sunt saturate, cu alte cuvinte, au o afinitate mare, care este cel mai comun mecanism, deoarece majoritatea enzimelor funcționează în acest fel. După ce s-a format legătura, energia stării de tranziție este redusă și este prevăzută o cale alternativă pentru ca reacția chimică să aibă loc. Astfel, cataliza enzimatică este capabilă să rămână stabilă.