Un zimogen este precursorul inactiv al unei enzime. Molecula este compusă din aminoacizi legați împreună într-o peptidă. Când zimogenul este în prezența unei enzime special concepute pentru a descompune peptidele, numită protează, unii dintre aminoacizi sunt îndepărtați. Această scindare face din zimogen o enzimă funcțională prin schimbarea formei peptidei și formând locul activ în care va avea loc acțiunea enzimatică. Din acest motiv, un zimogen este numit și proenzimă.
Locul activ este caracteristica cheie a unei enzime. Este locul în care molecula asupra căreia acționează enzima, numită substrat, se leagă și suferă modificări chimice. Situl activ al unei enzime și funcția generală depind de forma enzimei. Aceasta este determinată de patru niveluri structurale.
Structura primară a unei enzime este pur și simplu secvența de aminoacizi. Structura secundară reprezintă modul în care peptida se pliază și se răsucește pe ea însăși datorită interacțiunilor dintre aminoacizi. Structurile secundare includ elice alfa ca bobine și foi pliate beta, care seamănă cu pliurile acordeonului.
Structura terțiară descrie plierea generală a întregii peptide, cu structurile secundare pliându-se asupra lor pentru a forma o minge globulară, conformația activă a proteinei. Unele proteine au o structură cuaternară care descrie modul în care două sau mai multe peptide se combină pentru a forma o proteină complexă. De exemplu, hemoglobina, care transportă oxigenul în sânge, este compusă din patru peptide individuale care sunt legate pentru a crea o moleculă funcțională.
Organismul secretă de obicei zimogeni mai degrabă decât enzime active, deoarece acestea pot fi stocate și transportate în siguranță, fără a dăuna țesuturilor înconjurătoare, și eliberate atunci când condițiile sunt favorabile pentru o activitate optimă. De exemplu, pepsinogenul este secretat în stomac și scindat pentru a forma pepsină, o enzimă care descompune proteinele ingerate ca hrană. Condițiile extrem de acide ale stomacului induc de fapt scindarea pepsinogenului și promovează activitatea pepsinei. Odată ce digestia se deplasează în intestinul subțire, totuși, schimbarea drastică a pH-ului inactivează pepsina și încă doi zimogeni sunt eliberați.
Chimotrizinogenul și tripsinogenul, de asemenea enzime care digeră proteinele, sunt componente cheie ale sucului digestiv eliberat de pancreas. Ei călătoresc prin canalul pancreatic principal în duodenul intestinului subțire, unde sunt apoi scindați în formele lor active. Prin eliberarea de zimogeni în locul enzimelor active chimotripsină și tripsina, pancreasul evită autodigestia.
Alți zimogeni din organism includ protrombina și fibrinogenul, ambele esențiale pentru formarea cheagurilor. Ambele există ca proteine plasmatice. Atunci când sunt necesari pentru a opri pierderea de sânge din cauza leziunilor tisulare, acești zimogeni sunt ușor disponibili, nefiind cauzat nicio daune sistemului circulator în care sunt stocați.