În biologie, unul dintre factorii care definește un lucru viu dintr-un obiect neînsuflețit este capacitatea organismului de a efectua reacții chimice care sunt cruciale pentru supraviețuirea acestuia. Chiar și organismele unicelulare sunt capabile de sute de reacții chimice în pereții lor celulari. Imaginează-ți cantitatea infinită de reacții pe care le desfășoară un organism mare, cum ar fi un om. Niciuna dintre aceste reacții nu este posibilă fără enzime.
Enzimele sunt catalizatori sau asistenți biologici. Enzimele constau din diferite tipuri de proteine care lucrează pentru a conduce reacția chimică necesară pentru o anumită acțiune sau nutrient. Enzimele pot lansa o reacție sau o pot accelera. Substanțele chimice care sunt transformate cu ajutorul enzimelor se numesc substraturi. În absența enzimelor, aceste substanțe chimice se numesc reactanți.
Pentru a ilustra viteza și eficiența enzimelor, substraturile pot fi transformate în produse utilizabile cu o rată de zece ori pe secundă. Având în vedere că există aproximativ 75,000 de enzime diferite în corpul uman, aceste reacții chimice sunt efectuate într-un ritm uimitor. Pe de altă parte, în absența enzimelor, reactanții pot dura sute de ani pentru a se transforma într-un produs utilizabil, dacă sunt capabili să facă acest lucru. Acesta este motivul pentru care enzimele sunt cruciale în întreținerea vieții pe pământ.
În general, enzimele lucrează pe substraturi într-unul din trei moduri: orientarea substratului, stresul fizic și modificările reactivității substratului. Orientarea substratului apare atunci când o enzimă face ca moleculele substratului să se alinieze între ele și să formeze o legătură. Atunci când o enzimă folosește stres fizic pe un substrat, aceasta prinde de fapt substratul și forțează molecula să se despartă. O enzimă care provoacă modificări ale reactivității substratului modifică plasarea electronilor moleculei, ceea ce influențează capacitatea moleculei de a se lega cu alte molecule.
Enzimele au locuri active unde vin în contact cu anumite substraturi. Proprietățile catalitice ale enzimelor sunt un proces ciclic. Odată ce un substrat a intrat în contact cu situsul activ al unei enzime, acesta este modificat de enzimă pentru a forma produsul final. Odată ce procesul este complet, enzima eliberează produsul și este gata să înceapă procesul cu noi substraturi. Enzimele nu sunt niciodată risipite și întotdeauna reciclate.
Absența enzimelor este responsabilă pentru multe boli. La oameni, o boală tragică numită fenilcetonurie (PKU), care provoacă retard mintal sever și chiar moarte la sugari, este rezultatul absenței unui tip de enzimă. Boala Tay-Sachs este un rezultat la fel de tragic al unui deficit de enzime. Provoacă întârziere, paralizie și adesea moartea în copilăria timpurie, atunci când este lăsată netratată.
Capacitatea noastră de a modifica enzimele prin inhibarea abilităților lor de funcționare a dus la sute de medicamente care salvează vieți. Un exemplu este penicilina, un antibiotic bine-cunoscut care poate vindeca sifilisul, pneumonia și alte boli. Penicilina funcționează prin legarea de locurile active ale enzimelor bacteriilor cauzatoare de boli, distrugând în cele din urmă capacitatea bacteriilor de a supraviețui și de a se reproduce.