Fibrilele amiloide sunt agregate proteice sub formă de fire care sunt insolubile și rezistente la activitatea proteazei. În funcție de proteina care formează fibrilele, structurile amiloide se pot acumula în diferite locuri ale corpului, inclusiv creierul, articulațiile și pancreasul. Dovezi genetice, patologice și biochimice ample indică faptul că acumularea de fibrile de amiloid în țesuturi este implicată în numeroase boli, inclusiv Alzheimer, Parkinson, diabet de tip 2 și boala prionică. De exemplu, creierul bolnavilor de Alzheimer prezintă plăci de fibrile de amiloid formate din proteina beta-amiloidă.
Aproximativ 30 de proteine formează fibrile de amiloid la om; nu sunt înrudite și nu au o structură comună sau o asemănare de secvență. Toate acestea, totuși, sunt pliate într-o manieră care diferă de tiparele normale de pliere a proteinelor, cu aceeași structură găsită întotdeauna la miezul unei fibrile. Proteinele care formează fibrile de amiloid în bolile umane includ lanțuri ușoare de imunoglobuline, gelsolină, procalcitonină, proteină beta-amiloid, proteină amiloid A seric, beta 2-microglobulină, transtiretină și proteină prion.
Indiferent de proteinele implicate, fibrilele de amiloid au proprietăți structurale caracteristice, în special structura lor cuaternară încrucișată. Proteinele unice se construiesc în filamente lungi care se leagă unul lângă altul în panglici. Aceste stive de foi beta, strâns legate prin legături de hidrogen, rulează perpendicular pe axa lungă a fibrilei.
Această structură distinctivă ar putea rezulta din încărcarea puternică purtată de blocurile de construcție ale fibrilelor. Proteinele cu secvențe bogate în glutamină sunt importante în bolile prionice și boala Huntington. Glutaminele pot sprijini structura beta-foii prin formarea de legături de hidrogen intracatenare între amide carbonili și azot. În alte proteine, cum ar fi proteina beta-ameloid asociată cu Alzheimer, se crede că asocierea hidrofobă menține structura împreună.
Fibrilele de amiloid sunt rezultatul problemelor de auto-asamblare a proteinelor și par a fi un rezultat al procesului de îmbătrânire. Marea majoritate a bolilor cauzate de structurile amiloide se găsesc la pacienții vârstnici. Se credea cândva că fibrilele ameloide sunt inerte, cu intermediari toxici care dăunează celulelor în timpul formării lor provocând deteriorarea celulelor. Cercetările au arătat, totuși, că fibrele în sine sunt de fapt toxice, în special atunci când sunt fragmentate în bucăți mai scurte. Nu se știe exact cum sunt fibrele toxice pentru celule sau de ce fibrele mai scurte sunt mai toxice, dar o posibilitate este că dimensiunea lor mică facilitează pătrunderea în celule.
Aceste fibrile au un aspect caracteristic drept, neramificat atunci când sunt observate prin microscopie electronică. Ele sunt de obicei identificate indirect folosind coloranți fluorescenți, polarimetrie colorată, dicroism circular sau spectroscopie în infraroșu cu transformată Fourier. O analiză de difracție cu raze X poate fi utilizată pentru a determina în mod direct prezența structurii coloanei vertebrale încrucișate beta prin semnale de difracție de împrăștiere caracteristice.