Włókna amyloidowe to nitkowate agregaty białkowe, które są nierozpuszczalne i odporne na aktywność proteazy. W zależności od białka tworzącego włókna, struktury amyloidowe mogą gromadzić się w różnych miejscach ciała, w tym w mózgu, stawach i trzustce. Obszerne dowody genetyczne, patologiczne i biochemiczne wskazują, że akumulacja włókienek amyloidu w tkankach jest związana z wieloma chorobami, w tym chorobą Alzheimera, Parkinsona, cukrzycą typu 2 i chorobą prionową. Na przykład mózgi pacjentów z chorobą Alzheimera wykazują blaszki włókien amyloidowych utworzone z białka beta-amyloidowego.
Około 30 białek tworzy włókienka amyloidowe u ludzi; nie są one spokrewnione i nie mają wspólnej struktury ani podobieństwa sekwencji. Wszystkie z nich są jednak zwinięte w sposób, który różni się od normalnych wzorów fałdowania białek, z tą samą strukturą, która zawsze znajduje się w rdzeniu fibryli. Białka tworzące włókienka amyloidu w chorobach człowieka obejmują łańcuchy lekkie immunoglobuliny, gelsolinę, prokalcytoninę, białko beta-amyloidu, białko amyloidu A surowicy, beta 2-mikroglobulinę, transtyretynę i białko prionowe.
Niezależnie od zaangażowanych białek, włókienka amyloidu mają charakterystyczne właściwości strukturalne, w szczególności ich czwartorzędową strukturę krzyżową beta-kartki. Pojedyncze białka wbudowują się w długie włókna, które łączą się obok siebie w wstążki. Te stosy arkuszy beta, ściśle połączone wiązaniami wodorowymi, biegną prostopadle do długiej osi fibryli.
Ta charakterystyczna struktura może wynikać z silnego ładunku przenoszonego przez elementy budulcowe włókienek. Białka z sekwencjami bogatymi w glutaminę są ważne w chorobach prionowych i chorobie Huntingtona. Glutamina może wzmocnić strukturę beta-kartki przez tworzenie wewnątrzniciowych wiązań wodorowych między karbonylkami amidowymi i azotami. Uważa się, że w przypadku innych białek, takich jak związane z chorobą Alzheimera białko beta-ameloidowe, hydrofobowe połączenie utrzymuje strukturę razem.
Włókna amyloidowe są wynikiem problemów z samoorganizacją białek i wydają się być wynikiem procesu starzenia. Zdecydowana większość chorób wywoływanych przez struktury amyloidowe występuje u pacjentów w podeszłym wieku. Kiedyś uważano, że włókienka ameloidalne są obojętne, a toksyczne związki pośrednie uszkadzające komórki podczas ich tworzenia powodują uszkodzenie komórek. Badania wykazały jednak, że same włókna są w rzeczywistości toksyczne, szczególnie po rozdrobnieniu na krótsze kawałki. Nie wiadomo dokładnie, w jaki sposób włókna są toksyczne dla komórek ani dlaczego krótsze włókna są bardziej toksyczne, ale jedną z możliwości jest to, że ich mały rozmiar ułatwia wnikanie do komórek.
Włókna te mają charakterystyczny prosty, nierozgałęziony wygląd podczas obserwacji pod mikroskopem elektronowym. Zazwyczaj identyfikuje się je pośrednio za pomocą barwników fluorescencyjnych, polarymetrii barwienia, dichroizmu kołowego lub spektroskopii w podczerwieni z transformacją Fouriera. Analiza dyfrakcji rentgenowskiej może być wykorzystana do bezpośredniego określenia obecności struktury krzyżowej beta kręgosłupa za pomocą charakterystycznych sygnałów dyfrakcji rozpraszania.