Celulele descompun proteinele dintr-o varietate de motive, de la inactivarea lor după utilizare până la asistarea în semnalizarea celulelor. Acest proces, cunoscut sub numele de degradare a proteinelor sau proteoliza, are loc constant în interiorul celulelor. Nivelurile de proteine trebuie să rămână în anumite niveluri pentru ca celulele să funcționeze corect, astfel încât celulele au o varietate de moduri de a digera aceste molecule.
Diferite proteine se descompun în ritmuri diferite. Proteinele și enzimele structurale tind să dureze mai mult decât proteinele de reglare și pot avea timpi de înjumătățire de una până la trei zile. În funcție de proteină, mai puțin de 10% din moleculele disponibile până la 100% pot fi descompuse în fiecare oră.
Degradarea proteinelor necesită energie sub formă de adenozin trifosfat (ATP). ATP este consumat de enzime celulare speciale, numite proteaze, a căror sarcină este de a digera proteinele în aminoacizii componente. Datorită necesității energetice a proteolizei, aceasta nu se întâmplă pur și simplu aleatoriu. În schimb, anumiți compuși pot marca proteinele pentru distrugere.
Pentru proteinele de reglare care există doar cu 5 până la 120 de minute înainte de degradare, proteina mică ubiquitina joacă un rol. Proteinele cu viață mai lungă pot fi etichetate cu ubiquitin pentru a le marca pentru distrugere. Acest lucru alertează complexele de protează mai mari, numite proteazomi, că o proteină ar trebui să fie descompusă. Proteina este preluată și digerată în interiorul proteazomului, o structură existentă atât în nucleul celulei, cât și în corpul celular.
Proteazele care promovează degradarea proteinelor și cuprind proteazomul nu sunt produse în formele lor active. Sunt create ca pre-proteine, care au dimensiuni mai mari. Activarea acestor proteine necesită de obicei îndepărtarea unei proteine inhibitoare sau scindarea unei anumite zone de pe proteină.
Există mai multe enzime care sunt capabile de degradarea proteinelor. Fiecare scindează legăturile peptidice carbon-azot care există între aminoacizi. Serin proteazele au enzime precum tripsina și elastaza, care folosesc un reziduu de aminoacid serină pentru a ataca legătura peptidică. Alte proteaze folosesc zinc, reziduuri de aspartat sau alte molecule pentru a promova ruperea legăturii peptidice.
Structurile numite lizozomi pot degrada proteinele într-un mod nespecific. Acestea există ca compartimente sigilate în peretele celular. Sunt capabili să preia proteine și să le digere rapid.
Ratele exacte de digestie depind de anumite condiții. Lipsa nutrienților, de exemplu, va accelera aceste rate. Moleculele mai puțin esențiale sunt supuse mai întâi degradării proteinelor, deoarece proteoliza lor ar elibera aminoacizii pentru a forma proteinele mai necesare.