Sângele oxigenat are două mijloace de a transporta oxigenul către țesuturile corpului: dizolvat în plasma sanguină sau atașat la hemoglobina din globulele roșii. Combinațiile hemoglobină-oxigen reprezintă de obicei aproximativ 98.5% din oxigenul transportat din plămâni în tot corpul. Saturația hemoglobinei se referă la măsura în care hemoglobina este încărcată cu molecule de oxigen.
Patru lanțuri polipeptidice, fiecare legat de o grupare hem care conține fier, constituie hemoglobina purtătoare de oxigen. Atomii de fier se pot lega de oxigen. O hemoglobină se poate lega cu până la patru molecule de oxigen. Această combinație de hemoglobină și oxigen este rapidă și reversibilă, adică hemoglobina poate descărca moleculele de oxigen și le poate încărca.
Când toate cele patru grupuri de hem s-au atașat la o moleculă de oxigen, hemoglobina este complet saturată. Dacă una, două sau trei grupuri de hem sunt legate de oxigen, hemoglobina este parțial saturată. Combinația hemoglobină-oxigen se numește oxihemoglobină, în timp ce hemoglobina care și-a eliberat moleculele de oxigen este denumită fie hemoglobină redusă, fie deoxihemoglobină.
Puterea de legare a fierului de oxigen depinde de nivelul de saturație a hemoglobinei. Odată ce prima moleculă de oxigen se atașează de fier, hemoglobina în sine își schimbă forma. Ca rezultat, preia mai ușor cele două molecule de oxigen ulterioare. Absorbția celei de-a patra molecule de oxigen este și mai ușoară. În mod similar, pe măsură ce hemoglobina eliberează fiecare moleculă de oxigen, puterea legăturii dintre fier și moleculele de oxigen rămase devine progresiv mai slabă.
În general, saturația hemoglobinei variază în funcție de nevoile organismului la momentul respectiv. Factorii precum temperatura, pH-ul sângelui și presiunile parțiale ale oxigenului și dioxidului de carbon pot influența cu toții rata la care hemoglobina se leagă sau eliberează moleculele de oxigen. Acești factori lucrează împreună pentru a menține o livrare suficientă de oxigen către țesuturile corpului.
Saturația hemoglobinei se modifică pe măsură ce presiunea parțială a oxigenului (PO2) din sânge se modifică. Relația dintre presiunea parțială a oxigenului și saturația hemoglobinei este neliniară; în schimb, urmează o curbă în formă de S. Hemoglobina este aproape complet saturată când P02 este la 70 mm Hg.
În condiții tipice de repaus, P02 este la 100 mm Hg, iar saturația hemoglobinei din sângele arterial este de aproximativ 98%. Pe măsură ce sângele curge din artere prin capilarele sistematice, hemoglobina eliberează aproximativ 5 ml de oxigen la 100 ml de sânge, rezultând astfel o saturație a hemoglobinei de aproximativ 75% la sută. P02 poate scădea până la 15 mm Hg în timpul activităților puternice, cum ar fi exercițiile fizice. Ca răspuns, hemoglobina va descărca un plus de 50% din oxigenul său, rezultând astfel o saturație de până la 25%.
Temperatura, pH-ul sângelui și presiunea parțială a dioxidului de carbon influențează saturația hemoglobinei prin modificarea structurii tridimensionale a hemoglobinei, modificându-i astfel afinitatea pentru oxigen. În general, o creștere a oricăruia dintre acești factori va scădea afinitatea hemoglobinei pentru oxigen, stimulând astfel hemoglobina să elibereze mai mult oxigen în sânge. În schimb, o scădere a unuia dintre acești factori va întări de obicei legătura dintre hemoglobină și oxigen, scăzând astfel rata de descărcare a oxigenului. Deoarece căldura, scăderea pH-ului sângelui și creșterea nivelului de dioxid de carbon sunt toate produse secundare ale țesuturilor active care lucrează din greu în organism, acești factori asigură descărcarea oxigenului acolo unde este cel mai necesar.