Aktywność kaspazy jest spowodowana grupą bardzo złożonych enzymów, które regulują zaprogramowaną śmierć komórki, czyli apoptozę, w organizmach wielokomórkowych. Enzymy zaangażowane w tę aktywność są podtypem klasy proteaz — enzymów, które degradują inne białka. Istnieje kilka rodzajów kaspaz, które pełnią różne funkcje w wywoływaniu apoptozy. Zmiany w regulacji apoptozy mogą prowadzić do raka lub choroby autoimmunologicznej, dlatego istnieje duże zainteresowanie lepszym zrozumieniem biochemii i genetyki aktywacji kaspazy w komórkach ludzkich przy użyciu prostszych organizmów.
Aby komórki nie uległy samozniszczeniu, kaspazy są utrzymywane w stanie nieaktywnym. Takie nieaktywne enzymy są znane jako zymogeny. Po zainicjowaniu procesu śmierci apoptotycznej kaspazy są aktywowane poprzez odcięcie części ich struktury. W przeciwieństwie do wielu ważnych czynników komórkowych, enzymy te są utrzymywane w już wytworzonej komórce, ale w stanie utajonym, gotowe do aktywacji, gdy tylko są potrzebne.
Istnieją dwie główne klasy aktywności kaspazy, które aktywują apoptozę. Pierwszym z nich są kaspazy inicjujące, które są regulowane przez inhibitory. Enzymy te są aktywowane, gdy tylko zostanie wywołany proces zaprogramowanej śmierci komórki. Aktywne kaspazy inicjujące rozszczepiają nieaktywne kaspazy efektorowe, które następnie aktywują apoptozę.
Jednym z kluczowych procesów apoptozy jest rozpad chromosomalnego DNA na poszczególne jednostki. Kaspazy efektorowe hamują enzymy naprawiające uszkodzone DNA. Rozbijają również białka, takie jak lamina, które utrzymują jądro razem jako jedną jednostkę. Dodatkowo aktywność efektorowej kaspazy może powodować fragmentację jądrowego DNA.
Przy tak dramatycznych zmianach komórka umiera, co niekoniecznie jest szkodliwe dla organizmu. To normalne, że każdego dnia umierają dziesiątki miliardów komórek i tworzą się nowe. Problem polega na tym, że regulacja apoptozy idzie nie tak. Przy zbyt małej apoptozie komórki w tej tkance mogą się rozprzestrzeniać i tworzyć guz. Jeśli apoptoza jest zbyt duża, może dojść do atrofii.
Ostateczne badania wpływu enzymów opierają się na wielu czynnikach, w tym badaniu mutantów pozbawionych aktywności. Prowadzenie takich badań na ludziach jest trudne i nieetyczne. Często prace nad apoptozą prowadzi się z nicieniami lub muszkami owocowymi.
Aby zminimalizować zamieszanie, kaspazy są ponumerowane, zaczynając od kaspazy 1 i przechodząc przez 12. Biorąc pod uwagę złożoność tej grupy enzymów, nie byłoby zaskoczeniem, gdyby odkryto więcej enzymów o tego typu aktywności. Oprócz ich roli w programowanej śmierci komórki, enzymy te biorą również udział w zapaleniu, uszkodzeniu komórek i rozwoju.
Kaspazy należą do szczególnej klasy proteaz, znanych jako proteazy cysteinowe. Proteazy są klasyfikowane albo ze względu na stosowane przez nie substraty, albo ze względu na charakter ich miejsca aktywnego. Proteazy cysteinowe są definiowane przez tę ostatnią grupę i wszystkie mają aminokwas cysteinę w swoim miejscu aktywnym.
Dostępnych jest wiele komercyjnych zestawów do wykrywania aktywności kaspazy. Opierają się na pomiarze aktywności proteazy podczas przetwarzania zymogenu w aktywny enzym. Wykrywanie aktywności kaspazy może również obejmować funkcję, taką jak inicjacja lub wykonanie apoptozy.