Proteaza należy do bardzo dużej grupy enzymów, które pełnią różne funkcje w organizmie. Podstawowym jest enzym trawienny przetwarzający białko. Bez proteazy organizm nie byłby w stanie strawić białka zawartego w pożywieniu. Inne typy proteaz są zaangażowane w regulację zdarzeń komórkowych, takich jak krzepnięcie krwi. Są one również nazywane enzymami proteolitycznymi lub proteinazami.
Białka to długie łańcuchy aminokwasów, które są połączone wiązaniami peptydowymi. Małe fragmenty białek są znane jako peptydy, a większe fragmenty określane są jako polipeptydy. Enzymy rozkładające peptydy nazywane są peptydazami.
Proteazy to rodzaje białek, które przyspieszają degradację innych. Różnią się sposobem, w jaki wykonują tę działalność. Egzopeptydazy odcinają końcowe aminokwasy i skubią białka. Rozbijają wiązania peptydowe, aby uwolnić aminokwasy. W przeciwieństwie do tego, endopeptydazy działają w obrębie białka, a także rozszczepiają wiązania peptydowe, wytwarzając w wyniku swojej aktywności polipeptydy.
Istnieje kilka klas proteaz, w zależności od rodzaju aminokwasu w miejscu, w którym zachodzi reakcja, oraz każdej dodatkowej cząsteczki potrzebnej do aktywności. Na przykład, wiele białek wymaga aktywności atomu metalu. Znane są jako metaloproteinazy. Inne proteazy mają aminokwas znany jako seryna w swoim miejscu aktywnym i są znane jako proteazy serynowe.
Przeprowadzono wstępne badania proteaz w fizjologii człowieka, aby określić ich rolę w trawieniu w układzie pokarmowym. Celem trawienia enzymatycznego jest rozbicie większych cząsteczek na mniejsze. Kilka proteaz współpracuje z peptydazami, rozkładając białka w żywności na małe peptydy i aminokwasy. Takie małe cząsteczki mogą być wchłaniane przez komórki jelitowe i wykorzystywane jako paliwo lub do budowy nowych cząsteczek białka.
Wspólną cechą wszystkich tych proteaz trawiennych jest to, że są syntetyzowane jako większe, nieaktywne formy, aby zapobiec enzymatycznemu uszkodzeniu tkanki, która je zawiera. Takie prekursory są znane jako zymogeny. Inną wspólną cechą jest to, że wszystkie są endopeptydazami, chociaż różnią się preferencjami co do tego, którą część białek będą rozszczepiać. Ta specyficzność substratowa opiera się na lokalizacji określonych aminokwasów w białkach docelowych.
Żołądek zawiera pepsynę, proteazę trawienną, która jest stymulowana przez kwas solny żołądka. Pepsyna rozkłada białka na polipeptydy, które wędrują do jelita. W tym miejscu są one rozbijane na jeszcze mniejsze kawałki przez dodatkowe proteazy trawienne trypsynę i chymotrypsynę. Wszystkie te enzymy to proteazy serynowe.
Inne typy proteaz regulują aktywność innych białek. Przecinając określone miejsce na białku, mogą je włączyć lub wyłączyć. Może to być częścią mechanizmu sygnalizowania zmiany fizjologicznej. Inną funkcją proteaz jest pomoc w przetwarzaniu białek wytwarzanych w większych formach, takich jak białko prekursorowe amyloidu. Inne proteazy degradują białka, które nie są już potrzebne do funkcjonowania komórki.