Chymotrypsyna to enzym trawienny, który rozkłada białka w jelicie cienkim. Jest syntetyzowany jako większa cząsteczka w trzustce i transportowany w postaci nieaktywnej. W jelicie cienkim jest aktywowany przez inny enzym trawienny, trypsynę.
Trawienie pokarmu polega na rozpadzie dużych cząsteczek na małe, które mogą zostać wchłonięte do krwi. Białka składają się z łańcuchów aminokwasów połączonych wiązaniami peptydowymi. Enzymy to białka, które przyspieszają tempo reakcji, a proteazy przyspieszają rozpad białek. Istnieje szereg różnych proteaz działających na trawienie, które działają na różne typy i regiony białek.
Chymotrypsyna jest rodzajem proteazy, która należy do rodziny proteaz serynowych, znanych również jako endopeptydazy serynowe. Mają tę nazwę, ponieważ mają aminokwas serynę w swoim miejscu aktywnym. Proteazy serynowe są syntetyzowane w nieaktywnej, większej formie, co umożliwia ich transport do miejsca ich aktywności bez powodowania uszkodzeń tkanek. Nieaktywna forma chymotrypsyny jest znana jako chymotrypsynogen.
Po ograniczonej proteolizie przez trypsynę w celu odcięcia części chymotrypsynogenu powstaje dwucząsteczkowa kombinacja chymotrypsyny. Te dwie cząsteczki aktywują się nawzajem, a następnie mogą katalizować rozpad białek. Chymotrypsyna preferuje działanie na niektóre rodzaje aminokwasów. Ma tendencję do degradacji wiązania peptydowego za pomocą fenyloalaniny, tryptofanu lub tyrozyny. Są to wszystkie aminokwasy aromatyczne i są tak nazwane, ponieważ mają w sobie cykliczną strukturę pierścieniową.
Mechanizm chymotrypsyny obejmuje hydrolizę — rozszczepienie cząsteczki wody na dwie części i dodanie każdego fragmentu do innej części wiązania peptydowego. To rozrywa więź. Gdy białko zostanie pofragmentowane przez tę proteazę, inne proteazy i peptydazy kontynuują jego degradację, aż zostanie rozłożone na aminokwasy. Po zakończeniu trawienia w organizmie istnieje klasa naturalnych inhibitorów proteazy serynowej zwanych serpinami, które dezaktywują enzymy.
Wiele roślin wytwarza inhibitor chymotrypsyny. Ogólnie rzecz biorąc, inhibitory proteazy są szczególnie powszechne w nasionach roślin strączkowych i mogą stanowić mechanizm obronny przed owadami, ograniczając ich wchłanianie składników odżywczych. Ponadto wiele bakterii żyjących w naszych jelitach wytwarza inhibitory proteazy przeciwko enzymom trawiennym, aby pomóc im przetrwać bez trawienia.
Zarówno aktywność chymotrypsyny, jak i trypsyny są oceniane medycznie w celu zbadania mukowiscydozy i niewydolności trzustki. Zwykle oba enzymy znajdują się w kale. Jeśli tak nie jest, wskazane są dalsze badania.