Ce este digestia cu tripsină?

Digestia tripsinei are loc atunci când lanțurile lungi de proteine ​​sunt rupte în lanțuri mai mici de aminoacizi. Apoi, organismul folosește acești aminoacizi în multe procese celulare diferite. O clasă de enzime numită protează, tripsina este o substanță chimică care începe în pancreas ca triptonază. Când triptonaza ajunge în intestinul subțire, este descompusă în forma sa activă, tripsina, și este capabilă să digere proteinele.

Proteina este o componentă importantă în multe funcții ale corpului. În timp ce organismul este capabil să recicleze un procent mare din necesarul zilnic de proteine ​​din celulele moarte și enzimele care și-au îndeplinit sarcinile, are nevoie de proteine ​​suplimentare sub formă de alimente digerate. Proteazele, inclusiv tripsina, sunt eliberate în tractul digestiv, unde atacă legăturile care țin împreună moleculele lungi de proteine.

Pancreasul este responsabil pentru producerea tripsinei și eliberarea acesteia în tractul digestiv. Înainte de a ajunge în intestinul subțire, este inert pentru a nu deteriora pancreasul. Odată ce ajunge la locația sa finală, tripsina este activată. Când digestia tripsinei este completă, enzima tripsină în sine este descompusă înapoi în aminoacizi și reciclată.

Mediul din stomac este foarte acid, ceea ce înseamnă că pH-ul este sub valoarea neutră de 7. Această aciditate ajută la descompunerea bucăților de alimente într-o pastă. Odată ce materia alimentară părăsește stomacul și intră în intestin, totuși, pH-ul devine ușor alcalin sau mai mare de 7. Digestia cu tripsină este cea mai eficientă în mediile în care pH-ul este de aproximativ 8.

Fiecare tip de protează este responsabil pentru descompunerea doar a anumitor tipuri de proteine. Digestia cu tripsină dizolvă legăturile numai în aminoacizii arginină și lizină. Deși tripsina este destul de similară din punct de vedere molecular cu o altă protează formată în pancreas, chimotripsina, cele două enzime nu sunt atrase de aceleași lanțuri proteice.

Studiul digestiei tripsinei a fost relativ ușor deoarece enzima este abundentă și ușor de extras și purificat. Prin plasarea unei proteine ​​într-o probă de tripsină pură, oamenii de știință sunt capabili să vadă cât de repede și eficient proteaza descompune proteina în lanțuri mai scurte de aminoacizi. Experimentarea cu tripsină a condus la descoperiri care au făcut mai ușoară studierea enzimelor care sunt mai puțin stabile.

Dintre toate proteazele, digestia cu tripsină evidențiază cele mai puține tipuri de proteine. Această calitate este exploatată de oamenii de știință din laborator, care folosesc proteaza pentru a descompune lizinele și argininele. Tripsina descompune aceste molecule într-un mod previzibil, ceea ce îi ajută pe oamenii de știință să izoleze anumiți aminoacizi în laborator.