Un lanț greu de imunoglobuline este una dintre cele patru componente principale ale unui anticorp și este compus din 450 până la 550 de aminoacizi. Toată imunoglobulina este produsă de celulele plasmatice atunci când un răspuns imun este inițiat în organism. Denumirea de imunoglobulina provine de la descoperirea ca se leaga cu proteinele globulare din serurile care contin un anticorp. Termenul „lanț greu” se referă la lungimea secvenței polipeptidei, care poate fi comparată cu un lanț ușor de imunoglobulină care are doar aproximativ 200 de aminoacizi. Legarea antigenului este cea mai proeminentă funcție a lanțului greu de imunoglobuline, dar în unele cazuri, această legare inițială nu oferă protecție mediată imun sau altă funcție până când apar alte „funcții efectoare”, cum ar fi fixarea complementelor specifice antigenului.
Atunci când simpla legare a unui anticorp nu inițiază un răspuns imun de la sine, acesta se poate lega de alte celule pentru a crește activitatea biologică. De exemplu, limfocitele, principalele celule „luptătoare” ale corpului, fagocitele, care sunt celule care absorb și elimină substanțele străine, și trombocitele din sânge, toate au locuri receptori pentru imunoglobulină. O altă funcție a lanțului greu de imunoglobuline este de a ajuta la legarea imunoglobulinei de receptorii de pe celulele numite trofoblasti găsiți pe placentă în timpul sarcinii. Această legare permite imunoglobulinei să se transfere peste bariera placentară, rezultând anticorpi transferați și imunitate moștenită de la mamă la nou-născut. Fixarea altor complemente chimice de către imunoglobulină este responsabilă pentru activități precum liza celulelor nedorite și eliberarea inițiată de substanțe chimice secundare.
Secțiunile specifice ale unui lanț greu de imunoglobuline care conțin majoritatea situsurilor de legare a antigenului sunt numite fragmente Fab. O imunoglobulină este adesea descompusă în bucățile sale de bază înainte ca fragmentele Fab să poată fi utilizate eficient. O enzimă, papaina, sparge imunoglobulina în zonele sale articulate, ceea ce produce două lanțuri grele de imunoglobuline identice și două lanțuri uşoare de imunoglobuline identice. Unul dintre fragmentele Fab care se găsește doar pe un lanț greu de imunoglobulină este fragmentul Fab Fc. Fragmentul Fab Fc conține două regiuni, cunoscute în mod specific ca H2 și H3, și orice activitate mediată imun care utilizează aceste secțiuni depinde de descompunerea moleculei de imunoglobulină deoarece lasă H2 și H3 expuse pe lanțurile grele.
Imunoglobulina este adesea organizată de cercetători în cinci clase pe baza diferențelor ușor evidente în secvența de aminoacizi de pe lanțul său greu. Diferențele pot fi detectate prin direcționarea anticorpilor către lanțurile grele de imunoglobuline și notând reacția biologică sau lipsa acesteia. Unele clase comune de imunoglobuline includ lanțul greu Gamma (IgG), lanțul greu Mu (IgM) și lanțul greu alfa (IgA).