Există patru subclase de imunoglobuline G, fiecare numerotată pentru abundența lor relativă în organism. Aceste molecule sunt o parte importantă a sistemului imunitar. Toate moleculele de imunoglobulină G sunt formate din patru lanțuri de aminoacizi, conectate la o balama centrală, astfel încât trei capete să se extindă din centru. Subclasele diferă doar în aproximativ 5% din aminoacizii lor, iar diferențele dintre balamaua care leagă cele patru lanțuri sunt responsabile pentru diferențele structurale și funcționale dintre ele.
Dintre cele patru subclase de imunoglobuline G, imunoglobulina G1 este de departe cea mai abundentă. Această moleculă reprezintă mai mult de jumătate din totalul imunoglobulinei G din corpul uman și mai mult de un sfert din cantitatea de imunoglobuline din orice clasă. Este capabil să se lege rapid și ușor de proteinele străine, făcându-l un anticorp eficient. Imunoglobulina G1 este, de asemenea, capabilă să traverseze cu ușurință bariera placentară, ceea ce o face esențială în crearea unui sistem imunitar temporar la un nou-născut.
Imunoglobulina G2 este a doua cea mai abundentă dintre subclasele de imunoglobuline G. Este cel mai mic dintre aceste tipuri de anticorpi și, de asemenea, cel mai inflexibil, deoarece există mai multe conexiuni în balamaua moleculei. Deși semnificativ mai abundent decât subclasele G3 sau G4, acest anticorp dăunează cel mai puțin antigenelor. Deși nu este la fel de eficient ca alți anticorpi din clasa sa, lungimea scurtă a balamalei îl face mai puțin susceptibil la deteriorarea moleculelor care l-ar putea dăuna.
Balamaua din anticorpul imunoglobulinei G3 este de departe cea mai lungă din toate subclasele de imunoglobuline G. Această regiune a moleculei conține 62 de aminoacizi, în comparație cu 15 în balamaua următoare cea mai lungă, care se găsește în imunoglobulina G1. Lungimea balamalei permite imunoglobulinei G3 să se lege rapid și eficient de antigene și să le elimine. Pe de altă parte, lungimea balamalei face, de asemenea, această subclasă de imunoglobuline G cea mai susceptibilă la deteriorarea altor molecule.
Cea mai puțin abundentă dintre subclasele de imunoglobuline G este imunoglobulina G4. Acest anticorp are balama de aceeași dimensiune ca și imunoglobulina G2, dar nu are legăturile chimice suplimentare care fac imunoglobulina G2 deosebit de rigidă. Este cel mai comun anticorp din această clasă care răspunde la alergeni, deși se poate lega și de viruși și bacterii.