Τα ινίδια αμυλοειδούς είναι συσσωματώματα πρωτεΐνης που μοιάζουν με νήμα και είναι αδιάλυτα και ανθεκτικά στη δραστηριότητα της πρωτεάσης. Ανάλογα με την πρωτεΐνη που αποτελεί τα ινίδια, οι δομές αμυλοειδούς μπορούν να συσσωρευτούν σε διαφορετικά σημεία του σώματος, συμπεριλαμβανομένου του εγκεφάλου, των αρθρώσεων και του παγκρέατος. Εκτεταμένες γενετικές, παθολογικές και βιοχημικές ενδείξεις δείχνουν ότι η συσσώρευση ινιδίων αμυλοειδούς στους ιστούς εμπλέκεται σε πολλές ασθένειες, συμπεριλαμβανομένου του Αλτσχάιμερ, του Πάρκινσον, του διαβήτη τύπου 2 και της νόσου του πρίον. Για παράδειγμα, οι εγκέφαλοι των ασθενών με Αλτσχάιμερ δείχνουν πλάκες αμυλοειδών ινιδίων που σχηματίζονται από βήτα-αμυλοειδή πρωτεΐνη.
Περίπου 30 πρωτεΐνες σχηματίζουν ινίδια αμυλοειδούς στους ανθρώπους. δεν σχετίζονται και δεν έχουν κοινή δομή ή ομοιότητα ακολουθίας. Όλοι τους, όμως, διπλώνονται με τρόπο που διαφέρει από τα κανονικά μοτίβα αναδίπλωσης πρωτεϊνών, με την ίδια δομή να βρίσκεται πάντα στον πυρήνα ενός ινιδίου. Οι πρωτεΐνες που σχηματίζουν ινίδια αμυλοειδούς σε ανθρώπινες ασθένειες περιλαμβάνουν ελαφριές αλυσίδες ανοσοσφαιρίνης, ζελοσολίνη, προκαλσιτονίνη, πρωτεΐνη βήτα-αμυλοειδούς, πρωτεΐνη αμυλοειδούς Α ορού, βήτα 2-μικροσφαιρίνη, τρανσθυρετίνη και πρωτεΐνη πρίον.
Ανεξάρτητα από τις εμπλεκόμενες πρωτεΐνες, τα ινίδια αμυλοειδούς έχουν χαρακτηριστικές δομικές ιδιότητες, ιδιαίτερα την τεταρτοταγή δομή διασταυρούμενου βήτα φύλλου. Οι μεμονωμένες πρωτεΐνες χτίζονται σε μακριά νήματα που συνδέονται δίπλα-δίπλα σε κορδέλες. Αυτές οι στοίβες β-φύλλων, που συνδέονται στενά με δεσμούς υδρογόνου, τρέχουν κάθετα στον μακρύ άξονα του ινιδίου.
Αυτή η ξεχωριστή δομή μπορεί να προκύψει από το ισχυρό φορτίο που φέρουν τα δομικά στοιχεία των ινιδίων. Οι πρωτεΐνες με αλληλουχίες πλούσιες σε γλουταμίνη είναι σημαντικές στις ασθένειες του πριόν και στη νόσο του Χάντινγκτον. Οι γλουταμίνες μπορούν να συγκρατήσουν τη δομή του φύλλου βήτα σχηματίζοντας δεσμούς υδρογόνου μεταξύ των αμιδίων καρβονυλίων και νιτρογόνων. Σε άλλες πρωτεΐνες, όπως η β-αμελοειδής πρωτεΐνη που σχετίζεται με το Αλτσχάιμερ, η υδρόφοβη συσχέτιση πιστεύεται ότι συγκρατεί τη δομή μαζί.
Τα αμυλοειδή ινίδια είναι αποτέλεσμα προβλημάτων στην αυτοσυναρμολόγηση πρωτεϊνών και φαίνεται να είναι αποτέλεσμα της διαδικασίας γήρανσης. Η συντριπτική πλειοψηφία των ασθενειών που προκαλούνται από δομές αμυλοειδούς εντοπίζονται σε ηλικιωμένους ασθενείς. Κάποτε πίστευαν ότι τα αμελοειδή ινίδια είναι αδρανή, με τοξικά ενδιάμεσα που καταστρέφουν τα κύτταρα κατά τη δημιουργία τους να προκαλούν κυτταρική βλάβη. Η έρευνα έχει δείξει, ωστόσο, ότι οι ίδιες οι ίνες είναι πράγματι τοξικές, ιδιαίτερα όταν τεμαχίζονται σε μικρότερα κομμάτια. Δεν είναι γνωστό ακριβώς πώς οι ίνες είναι τοξικές για τα κύτταρα ή γιατί οι κοντές ίνες είναι πιο τοξικές, αλλά μια πιθανότητα είναι ότι το μικρό τους μέγεθος διευκολύνει την είσοδο στα κύτταρα.
Αυτά τα ινίδια έχουν μια χαρακτηριστική ευθεία, χωρίς διακλάδωση εμφάνιση όταν παρατηρούνται με ηλεκτρονική μικροσκόπηση. Συνήθως προσδιορίζονται έμμεσα χρησιμοποιώντας φθορίζουσες βαφές, πολωμετρία λεκέδων, κυκλικό διχρωισμό ή φασματοσκοπία υπέρυθρου μετασχηματισμού Fourier. Μια ανάλυση περίθλασης ακτίνων Χ μπορεί να χρησιμοποιηθεί για τον άμεσο προσδιορισμό της παρουσίας της δομής σταυροειδούς βήτα της σπονδυλικής στήλης με χαρακτηριστικά σήματα περίθλασης διασποράς.