O protează este un membru al unui grup foarte mare de enzime care au o varietate de funcții în organism. Una primară este ca enzimă digestivă pentru procesarea proteinelor. Fără protează, organismul nu ar putea digera proteinele din alimente. Alte tipuri de proteaze sunt implicate în reglarea evenimentelor celulare, cum ar fi coagularea sângelui. Acestea sunt numite și enzime proteolitice sau proteinaze.
Proteinele sunt lanțuri lungi de aminoacizi care sunt ținute împreună prin legături peptidice. Fragmentele mici de proteine sunt cunoscute ca peptide, iar fragmentele mai mari sunt denumite polipeptide. Enzimele care descompun peptidele se numesc peptidaze.
Proteazele sunt tipuri de proteine care accelerează degradarea altora. Ele diferă prin modul în care desfășoară această activitate. Exopeptidazele scindează aminoacizii terminali și ronțăie proteinele. Ele descompun legăturile peptidice pentru a elibera aminoacizi. În schimb, endopeptidazele acționează în interiorul proteinei și, de asemenea, scindează legăturile peptidice, producând polipeptide ca rezultat al activităților lor.
Există mai multe clase de proteaze, în funcție de tipul de aminoacid de la locul unde are loc reacția și de orice moleculă suplimentară necesară pentru activitate. De exemplu, multe proteine necesită un atom de metal pentru a fi active. Sunt cunoscute ca metaloproteinaze. Alte proteaze au un aminoacid cunoscut sub numele de serină la locul lor activ și sunt cunoscute ca serin proteaze.
Studiile inițiale ale proteazelor, în fiziologia umană, au fost făcute pentru a discerne rolul lor în digestia în sistemul gastrointestinal. Scopul digestiei enzimatice este de a rupe moleculele mai mari în molecule mai mici. Mai multe proteaze lucrează împreună cu peptidazele pentru a degrada proteinele din alimente în peptide și aminoacizi mici. Astfel de molecule mici pot fi absorbite de celulele intestinale și folosite ca combustibil sau pentru a construi noi molecule de proteine.
Un lucru pe care toate aceste proteaze digestive îl au în comun este că sunt sintetizate ca forme mai mari, inactive, pentru a preveni deteriorarea enzimatică a țesutului care le conține. Astfel de precursori sunt cunoscuți ca zimogeni. O altă caracteristică pe care o împărtășesc este că toate sunt endopeptidaze, deși variază în preferința pentru care parte a proteinelor vor scinda. Această specificitate de substrat se bazează pe localizarea aminoacizilor specifici în proteinele țintă.
Stomacul conține pepsina protează digestivă, care este stimulată de acidul clorhidric al stomacului. Pepsina descompune proteinele în polipeptide, care se deplasează în intestin. În această locație, ele sunt rupte în bucăți și mai mici de proteazele digestive suplimentare tripsină și chimotripsină. Toate aceste enzime sunt serin proteaze.
Alte tipuri de protează acționează pentru a regla activitatea altor proteine. Prin scindarea unui anumit site pe o proteină, ei le pot porni sau dezactiva. Aceasta poate face parte dintr-un mecanism de semnalare a unei schimbări fiziologice. O altă funcție a proteazelor este de a ajuta la procesarea proteinelor care sunt produse în forme mai mari, cum ar fi proteina precursor amiloid. Alte proteaze degradează proteinele care nu mai sunt necesare pentru funcționarea celulară.