Tubulina jest białkiem kulistym, zwykle występującym w komórkach eukariotycznych, występującym w wielu postaciach, z których wszystkie odgrywają istotną rolę w strukturze i funkcji komórki. Formy alfa i beta tych białek są podstawowym budulcem mikrotubul, jednego z głównych składników cytoszkieletu komórki. Gamma tubulina, trzecia forma tej rodziny białek, współpracuje z innymi białkami, inicjując tworzenie mikrotubul w procesie zwanym zarodkowaniem mikrotubul. Dwa inne białka z tej rodziny, odmiany delta i epsilon, mogą odgrywać rolę w mitozie komórek, chociaż badania nad tymi białkami nie są tak rozległe. Wiadomo, że większość form tubuliny to białka heterodimeryczne, co oznacza, że składają się z dwóch nieidentycznych, połączonych ze sobą sekwencji polipeptydowych.
Zanim formy alfa i beta tubuliny zaczną działać, tworząc mikrotubule w procesie znanym jako polimeryzacja, forma gamma musi najpierw zapewnić szkielet poprzez połączenie z innymi białkami, aby utworzyć strukturę zwaną kompleksem pierścieniowym tubuliny gamma (y-TURc). Po utworzeniu y-TUrc, polimeryzacja może nastąpić przy użyciu y-TUrc jako platformy. Forma gamma białka zwykle znajduje się w organelli komórkowych znanych jako centrosom, który jest centrum organizacji mikrotubul (MTOC).
Proces polimeryzacji zwykle odbywa się w MTOC i obejmuje formy białka alfa i beta wiążące się z nukleotydem znanym jako trifosforan guanozyny (GTP). Związane z GTP, dimery tubuliny układają się w długie łańcuchy polimerowe zwane protofilamentami, które są ułożone przez naprzemienne formy białka alfa i beta. Te protofilamenty są następnie pakowane razem w puste włókna, które są mikrotubulami. Mikrotubule są ważną częścią cytoszkieletu komórki, odgrywając istotną rolę w utrzymaniu kształtu i struktury komórki. Są w stanie przesunąć formację, aby pomóc w realizacji funkcji komórkowych, takich jak mitoza i transport pęcherzyków, częściowo ze względu na elastyczną naturę tubuliny alfa i beta.
Kiedyś uważano, że białka te pojawiają się tylko w komórkach eukariotycznych. Jednak w latach pięćdziesiątych odkryto, że komórki prokariotyczne, a konkretnie bakterie, posiadają białko zwane wrażliwym na temperaturę mutantem Z (FtsZ), które jest homologiczne do rodziny białek tubulin. FtsZ jest kodowany przez gen ftsZ i jest składnikiem cytoszkieletu prokariotycznego. Odgrywa rolę w podziale komórek prokariotycznych, tworząc strukturę zwaną pierścieniem FtsZ, która jest niezbędna do tworzenia nowych ścian komórkowych. Pierścień FtsZ jest również używany w niektórych komórkach eukariotycznych do podziału chloroplastów i niektórych odmian mitochondriów.