Kinaza tyrozynowa to enzym, który aktywuje lub dezaktywuje inne białka w komórkach zwierząt. Czyni to poprzez przeniesienie cząsteczki fosforanu na tyrozynę, specyficzny aminokwas na białku docelowym, który aktywuje lub dezaktywuje funkcję biologiczną celu. Proces ten kontroluje wiele aspektów metabolizmu i prawidłowego podziału komórek. Istnieje wiele rodzajów kinaz tyrozynowych, z których wiele wymaga sygnałów zewnętrznych, zanim staną się aktywne chemicznie. W niektórych postaciach raka wzrost guza jest wzmacniany przez niekontrolowaną aktywność kinaz.
Fosforylacja to dodanie grupy fosforanowej do białka, zazwyczaj enzymu, powodującego zmiany strukturalne. Kinaza tyrozynowa jest podtypem kinazy białkowej, enzymu, który fosforyluje aminokwas — lub przekształca aminokwas w organiczny fosforan. Katalizatory te z kolei są aktywowane lub dezaktywowane przez proces, ponieważ ich aktywność zależy od zmian w ich strukturze chemicznej. Wiele normalnych, a nawet chorych procesów biochemicznych jest kontrolowanych przez fosforylację. Kinaza tyrozynowa przenosi grupę fosforanową z wszechobecnej cząsteczki energetycznej ATP do miejsca na aminokwasie tyrozyny.
W wielu organizmach, w tym u ludzi i innych ssaków, fosforylacja tyrozyny ma zasadnicze znaczenie dla procesów rozwoju narządów i tkanek, ruchu komórkowego i proliferacji komórek. Geny, które kodują wiele różnych enzymów kinaz tyrozynowych, są dobrze reprezentowane w ludzkim genomie, ponieważ kinazy wpływają na zmiany w prawie jednej trzeciej białek w organizmie. Kinazy tyrozynowe regulują enzymy poprzez zmianę zdolności katalitycznej białka poprzez fosforylację. Zmienia to szybkość komórkowej reakcji biochemicznej, takiej jak metabolizm, i może w ogóle zapobiec jej wystąpieniu.
Podobnie jak wiele biologicznie ważnych cząsteczek, niektóre kinazy tyrozynowe wymagają aktywacji przez inne białka, zanim zaczną fosforylować aminokwas. Ta podgrupa enzymów nazywana jest receptorowymi kinazami tyrozynowymi, związkami, które nie katalizują przeniesienia grupy fosforanowej wewnątrz komórki, dopóki nie zostaną związane przez wyspecjalizowaną cząsteczkę zwaną ligandem. W tym momencie w momencie fosforylacji rozpoczyna się reakcja łańcuchowa, która uruchamia kaskadę chemicznych przekaźników docierających do jądra komórki. Tam powodują, że geny w jądrze wytwarzają mniej lub więcej pożądanego produktu białkowego, którym zwykle jest inny enzym.
Nieprawidłowo funkcjonujące receptorowe kinazy tyrozynowe są powiązane z rozwojem niektórych nowotworów. Mutacja genu kodującego te białka może sprawić, że staną się one nadaktywne, stale fosforylując tyrozynę w komórce, niezależnie od tego, czy jest to potrzebne otaczającym tkankom. Normalnie te kinazy wymagają liganda do ich aktywacji, ale formy zmutowane działają bez żadnych sygnałów z innych części komórki. W niektórych programach badawczych inhibitor kinazy tyrozynowej był stosowany w celu zapobiegania rozwojowi nowotworów, co potwierdza dowody potwierdzające związek między niekontrolowaną fosforylacją tyrozyny a wzrostem komórek nowotworowych.