Szlak ubikwityna-proteasom jest szlakiem wewnątrzkomórkowym, który umożliwia komórce trawienie białek, które są stare, a zatem prawdopodobnie nie będą dobrze funkcjonować, lub białek, które zostały zniekształcone podczas ich tworzenia. Bez białek śledzących szlak ubikwityna-proteasom, które nie działają tak skutecznie, jak nowsze białka, komórka marnuje cenne zasoby biologiczne, co miałoby negatywny wpływ na cały organizm, niezależnie od tego, czy jest to organizm jednokomórkowy, czy wielokomórkowy. komórkowy. Ta ścieżka jest wszechobecna — podobnie jak odpowiednio nazwana „ubikwityna” — i można ją znaleźć w organizmach, od jednokomórkowych archebakterii po istoty ludzkie.
Ubikwitynacja to proces, który, jak wskazuje jego nazwa, dotyczy większości komórkowych cząsteczek białek. Ponieważ białka komórkowe przechodzą przez procesy metaboliczne lub inne cykle biologiczne, często są ubikwitynowane z użyciem i cyklicznym powtarzaniem. Jest to biologiczny wskaźnik określający, ile lat lub jak używane jest dane białko. Poprzez oznaczenie białka łańcuchami ubikwityny, które wskazują, ile razy białko zostało poddane cyklom, komórka ma sposób na poznanie, które białka ulegają rozkładowi i powinny zostać strawione, ustępując miejsca nowym białkom, które będą tworzone przez odzyskane składniki aminokwasowe, które wynikają z tego załamania.
W przypadku niektórych cząsteczek ubikwitynacja może zmienić funkcję białka, podobnie jak fosforylacja. Pojedynczy przypadek ubikwitynacji nie oznacza białka do strawienia przez proteasom. Jednak poliubikwitynacja oznacza białko do degradacji w szlaku ubikwityna-proteasom poprzez przekierowywanie tej poliubikwitynowanej cząsteczki do proteasomu.
Szlak ubikwityna-proteasom jest napędzany przez trifosforan adenozyny (ATP), powszechne wewnątrzkomórkowe źródło energii. Enzymy związane z ubikwitynacją, takie jak E1, E2, E3 i E4, ułatwiają ubikwitynację białek, niezależnie od tego, czy białko to jest oznakowane tylko raz, czy staje się poliubikwitynowane. Istnieje wiele różnych wariantów określonych enzymów w obrębie tych rodzin enzymów E1-E4. Kiedy poliubikwitynowane białko jest ostatecznie kierowane do proteasomu, ATP musi być również dostarczone, aby proteasom miał wystarczającą energię aktywacji do rozerwania wiązań białka oznaczonego do degradacji.
Szlak ubikwityna-proteasom można zatem uważać za wewnątrzkomórkowy recykler białek. Rozbija stare lub nieprawidłowo sfałdowane białka na mniejsze jednostki — aminokwasy lub małe grupy aminokwasów — które następnie mogą być wykorzystane przez komórkę do tworzenia nowych białek. Podczas gdy poliubikwitynacja jest najczęstszą przyczyną degradacji białek wywołanej przez proteasom, proteasom może również rozkładać dysfunkcjonalne lub nieprawidłowo sfałdowane białka w sposób niezależny od ubikwityny. Ponieważ proteasom odgrywa pomocną rolę w funkcjonowaniu układu odpornościowego, niektóre cząsteczki wewnątrzkomórkowe mogą być również degradowane przez proteasom z powodu prezentacji antygenu w wyniku wewnątrzkomórkowych odpowiedzi układu odpornościowego.