Calea ubiquitin-proteazom este o cale intracelulară care permite unei celule să digere proteine vechi și, prin urmare, nu sunt susceptibile să funcționeze bine, sau proteine care au fost malformate pe măsură ce au fost create. Fără proteinele de urmărire a căii ubiquitină-proteazom care nu funcționează cu atâta eficacitate ca proteinele mai noi, o celulă ar ajunge să irosească resurse biologice prețioase, ceea ce ar avea un efect negativ asupra întregului organism, indiferent dacă acel organism este unicelular sau multi-celular. celular. Această cale este omniprezentă – așa cum este numită în mod corespunzător „ubiquitin” – și poate fi găsită în organisme, de la arheobacterii unicelulare la ființe umane.
Ubiquitinarea este un proces care, după cum ar indica numele său, se întâmplă cu majoritatea moleculelor de proteine celulare. Pe măsură ce proteinele celulare circulă prin procese metabolice sau alte cicluri biologice, ele sunt adesea ubiquitinate cu utilizare și repetare ciclică. Acesta este un indicator biologic al vechimii sau cât de folosită este o anumită proteină. Prin marcarea unei proteine cu lanțuri de ubiquitină care indică de câte ori a fost ciclată o proteină, o celulă are un mod de a ști ce proteine se descompun și ar trebui digerate, făcând loc noii proteine care urmează să fie create de constituenții aminoacizi reciclați care rezultat din acea defalcare.
Pentru unele molecule, ubiquitinarea poate schimba funcția unei proteine, în același mod în care fosforilarea. Un singur caz de ubiquitinare nu etichetează o proteină pentru digestia prin proteazom. Poli-ubiquitinarea, totuși, marchează o proteină pentru degradare în calea ubiquitină-proteazom prin șuntarea acelei molecule poli-ubiquitinate în proteazom.
Calea ubiquitină-proteazom este condusă de adenozin trifosfat (ATP), o sursă comună de energie intracelulară. Enzimele asociate cu ubiquitinarea, cum ar fi E1, E2, E3 și E4, facilitează ubiquitinarea proteinelor, indiferent dacă acea proteină este marcată o singură dată sau devine poli-ubiquitinată. Există multe variante diferite de enzime specifice în cadrul acestor familii de enzime E1-E4. Când proteina poli-ubiquitinată este în sfârșit direcționată către proteazom, trebuie furnizat și ATP pentru ca proteazomul să aibă suficientă energie de activare pentru a rupe legăturile proteinei marcate pentru degradare.
Calea ubiquitină-proteazom poate fi astfel considerată ca un reciclator intracelular de proteine. Acesta descompune proteinele vechi sau pliate greșit în unități mai mici – aminoacizi sau grupuri mici de aminoacizi – care pot fi apoi folosite de celulă pentru a crea noi proteine. În timp ce poli-ubiquitinarea este cea mai frecventă cauză a degradării proteinelor determinate de proteazom, proteazomul poate, de asemenea, descompune proteinele disfuncționale sau pliate greșit într-o manieră independentă de ubiquitină. Deoarece proteazomul joacă un rol util în funcția sistemului imunitar, unele molecule intracelulare pot fi, de asemenea, degradate de proteazom datorită prezentării antigenului ca o consecință a răspunsurilor sistemului imunitar intracelular.