Structura de bază a anticorpului este o moleculă de proteină în formă de Y, care prezintă două lanțuri polipeptidice grele și două ușoare. Se poate vizualiza structura anticorpului Y defalcată ca un V stând pe un L minuscul, cu o linie pe fiecare margine exterioară a și paralelă cu V. L minuscul, cunoscut sub numele de regiunea Fc a anticorpului, include cele două lanțuri polipeptidice grele. , care urcă în sus pentru a forma regiunea V sau Fab. Liniile interioare ale V-ului sunt capetele lanțurilor grele, în timp ce liniile exterioare sunt lanțurile polipeptidice ușoare.
Un anticorp, sau imunoglobulina, este o proteină produsă de celulele plasmatice din organism. Sistemul imunitar al organismului folosește anticorpi pentru a recunoaște antigenele găsite în obiectele străine ostile, cum ar fi bacteriile și virușii, și pentru a scăpa de ele. Fiecare anticorp este produs ca reacție la un antigen specific găsit pe invadatorii străini.
În ceea ce privește structura anticorpului, capetele superioare ale ambelor seturi de lanțuri din regiunea Fab sunt cunoscute ca situl de legare a antigenului. Aceste situsuri de legare sunt zona cu cea mai mare variație între oricare două tipuri de anticorpi. Acest lucru se datorează faptului că anticorpul va folosi site-urile de legare pentru a se atașa de antigenul pe care a fost proiectat să îl ținte.
Capetele lanțurilor uşoare pot fi clasificate fie ca kappa, fie ca lambda la mamifere, în timp ce vertebratele inferioare au, de asemenea, o formă de iotă. Compoziția lanțului greu determină subclasa anticorpului. Aceste lanțuri grele pot varia în dimensiune și compoziție. Unele sunt compuse din aproximativ 450 de aminoacizi, în timp ce altele au aproximativ 550.
Vârful fiecărui tip de anticorp este format din aproximativ 110 până la 130 de aminoacizi. Aceste sfaturi sunt împărțite în două regiuni. Regiunea hipervariabilă (HV) conține cea mai mare variație a aminoacizilor, în timp ce regiunea cadru (FR) este mai constantă și mai stabilă. Regiunea HV face contact direct cu antigenul. Acesta este motivul pentru care este uneori denumită regiunea determinantă complementară (CDR).
În timp ce capătul superior al structurii anticorpului se leagă de antigen, regiunea Fc, cunoscută și sub numele de regiunea cristalizabilă a fragmentului, determină modul în care anticorpul se ocupă de antigen. Aceasta înseamnă că anticorpul poate regla și stimula un răspuns imun adecvat. Regiunile constante pot fi împărțite în cinci clase de izotip: Imunoglobulina M (IgM), Imunoglobulina G (IgG), Imunoglobulina E (IgE), Imunoglobulina D (IgD) și Imunoglobulina A (IgA). Compoziția regiunii constante a fiecărui izotip este identică.