Ciężki łańcuch immunoglobuliny jest jednym z czterech głównych składników przeciwciała i składa się z 450 do 550 aminokwasów. Cała immunoglobulina jest wytwarzana przez komórki plazmatyczne, gdy w organizmie inicjowana jest odpowiedź immunologiczna. Nazwa immunoglobulina pochodzi od odkrycia, że wiążą się one z białkami globularnymi w surowicy zawierającej przeciwciało. Termin „łańcuch ciężki” odnosi się do długości sekwencji polipeptydowej, którą można porównać do łańcucha lekkiego immunoglobuliny, który ma tylko około 200 aminokwasów. Wiązanie antygenu jest najważniejszą funkcją łańcucha ciężkiego immunoglobuliny, ale w niektórych przypadkach to początkowe wiązanie nie zapewnia ochrony pośredniczonej przez układ odpornościowy lub innej funkcji, dopóki nie wystąpią inne „funkcje efektorowe”, takie jak wiązanie swoistych dla antygenu dopełniaczy.
Gdy samo wiązanie przeciwciała samo w sobie nie inicjuje odpowiedzi immunologicznej, może wiązać się z innymi komórkami w celu zwiększenia aktywności biologicznej. Na przykład limfocyty, główne komórki „wojownicze” organizmu, fagocyty, czyli komórki pochłaniające i usuwające obce substancje, oraz płytki krwi mają miejsca receptorowe dla immunoglobuliny. Inną funkcją łańcucha ciężkiego immunoglobuliny jest pomoc w wiązaniu immunoglobuliny z receptorami na komórkach zwanych trofoblastami znajdującymi się na łożysku podczas ciąży. To wiązanie umożliwia przechodzenie immunoglobuliny przez barierę łożyskową, co skutkuje przeniesieniem przeciwciał i odziedziczoną odpornością od matki do noworodka. Wiązanie innych chemicznych dopełniaczy przez immunoglobulinę jest odpowiedzialne za takie czynności, jak liza niechcianych komórek i zainicjowane uwalnianie wtórnych substancji chemicznych.
Specyficzne odcinki ciężkiego łańcucha immunoglobuliny, które zawierają większość miejsc wiążących antygen, nazywane są fragmentami Fab. Immunoglobina jest często rozkładana na podstawowe fragmenty, zanim fragmenty Fab mogą być efektywnie wykorzystane. Enzym, papaina, rozbija immunoglobulinę w jej obszarach zawiasowych, co wytwarza dwa identyczne łańcuchy ciężkie immunoglobuliny i dwa identyczne łańcuchy lekkie immunoglobuliny. Jednym z fragmentów Fab, które można znaleźć tylko w łańcuchu ciężkim immunoglobuliny, jest fragment Fab Fc. Fragment Fab Fc zawiera dwa regiony, konkretnie znane jako H2 i H3, a każda aktywność immunologiczna wykorzystująca te sekcje zależy od rozpadu cząsteczki immunoglobuliny, ponieważ pozostawia H2 i H3 eksponowane na łańcuchach ciężkich.
Immunoglobulina jest często podzielona przez naukowców na pięć klas w oparciu o łatwo widoczne różnice w sekwencji aminokwasowej jej łańcucha ciężkiego. Różnice można wykryć kierując przeciwciała na ciężkie łańcuchy immunoglobulin i odnotowując reakcję biologiczną lub jej brak. Niektóre popularne klasy immunoglobulin obejmują łańcuch ciężki Gamma (IgG), łańcuch ciężki Mu (IgM) i łańcuch ciężki Alfa (IgA).