Podstawowa struktura przeciwciała to cząsteczka białka w kształcie litery Y, zawierająca dwa ciężkie i dwa lekkie łańcuchy polipeptydowe. Można zwizualizować strukturę przeciwciała Y rozbitą jako V stojącą na małej literze L z linią na zewnętrznej krawędzi i równolegle do V. Mała litera L, znana jako region Fc przeciwciała, zawiera dwa ciężkie łańcuchy polipeptydowe , które wspinają się w górę, tworząc V lub region Fab. Wewnętrzne linie V to końce ciężkich łańcuchów, podczas gdy zewnętrzne linie to lekkie łańcuchy polipeptydowe.
Przeciwciało lub immunoglobulina to białko wytwarzane przez komórki plazmatyczne w organizmie. Układ odpornościowy organizmu wykorzystuje przeciwciała do rozpoznawania antygenów znajdujących się we wrogich obiektach obcych, takich jak bakterie i wirusy, i pozbycia się ich. Każde przeciwciało jest produkowane w reakcji na specyficzny antygen znajdujący się na obcych najeźdźcach.
Jeśli chodzi o strukturę przeciwciała, górne końce obu zestawów łańcuchów w regionie Fab są znane jako miejsce wiązania antygenu. Te miejsca wiązania są obszarem największej zmienności między dowolnymi dwoma typami przeciwciał. Dzieje się tak, ponieważ przeciwciało użyje miejsc wiązania, aby przyłączyć się do antygenu, do którego zostało zaprojektowane.
Końce łańcuchów lekkich można sklasyfikować jako kappa lub lambda u ssaków, podczas gdy niższe kręgowce również mają formę jota. Budowa łańcucha ciężkiego określa podklasę przeciwciała. Te ciężkie łańcuchy mogą różnić się wielkością i składem. Niektóre składają się z około 450 aminokwasów, podczas gdy inne mają około 550.
Końcówka każdego typu przeciwciała składa się z około 110 do 130 aminokwasów. Te wskazówki są podzielone na dwa regiony. Region hiperzmienny (HV) zawiera największą zmienność aminokwasów, podczas gdy region zrębowy (FR) jest bardziej stały i stabilny. Region HV ma bezpośredni kontakt z antygenem. Dlatego jest czasami określany jako region określający komplementarność (CDR).
Podczas gdy górny koniec struktury przeciwciała wiąże się z antygenem, region Fc, znany również jako region krystalizujący fragment, określa, w jaki sposób przeciwciało radzi sobie z antygenem. Oznacza to, że przeciwciało może regulować i stymulować odpowiednią odpowiedź immunologiczną. Regiony stałe można podzielić na pięć klas izotypów: immunoglobuliny M (IgM), immunoglobuliny G (IgG), immunoglobuliny E (IgE), immunoglobuliny D (IgD) i immunoglobuliny A (IgA). Skład regionu stałego każdego izotypu jest identyczny.