Trawienie trypsyną ma miejsce, gdy długie łańcuchy białka są rozbijane na mniejsze łańcuchy aminokwasów. Organizm wykorzystuje następnie te aminokwasy w wielu różnych procesach komórkowych. Trypsyna, klasa enzymów zwana proteazą, jest substancją chemiczną, która zaczyna się w trzustce jako tryptonaza. Kiedy tryptonaza dociera do jelita cienkiego, jest rozkładana do swojej aktywnej postaci, trypsyny i jest zdolna do trawienia białek.
Białko jest ważnym składnikiem wielu funkcji organizmu. Chociaż organizm jest w stanie odzyskać duży procent swojego dziennego zapotrzebowania na białko z martwych komórek i enzymów, które wykonały swoje zadania, potrzebuje dodatkowego białka w postaci strawionego pokarmu. Proteazy, w tym trypsyna, są uwalniane do przewodu pokarmowego, gdzie atakują wiązania utrzymujące razem długie cząsteczki białka.
Trzustka jest odpowiedzialna za produkcję trypsyny i uwalnianie jej do przewodu pokarmowego. Zanim dotrze do jelita cienkiego, jest obojętny, aby nie uszkodzić trzustki. Po dotarciu do ostatecznej lokalizacji trypsyna jest aktywowana. Kiedy trawienie trypsyną jest zakończone, sam enzym trypsyny jest rozkładany z powrotem na aminokwasy i poddawany recyklingowi.
Środowisko w żołądku jest bardzo kwaśne, co oznacza, że pH jest poniżej neutralnej wartości 7. Kwasowość ta pomaga rozbijać kawałki jedzenia na pastę. Jednak gdy materia pokarmowa opuści żołądek i dostanie się do jelita, pH staje się lekko zasadowe lub wyższe niż 7. Trawienie trypsyną jest najskuteczniejsze w środowiskach, w których pH wynosi około 8.
Każdy rodzaj proteazy odpowiada za rozkład tylko określonych rodzajów białek. Trawienie trypsyną rozpuszcza wiązania tylko w aminokwasach argininie i lizynie. Chociaż trypsyna jest molekularnie dość podobna do innej proteazy utworzonej w trzustce, chymotrypsyny, te dwa enzymy nie są przyciągane przez te same łańcuchy białkowe.
Badanie trawienia trypsyną było stosunkowo łatwe, ponieważ enzym jest obfity i łatwy do ekstrakcji i oczyszczania. Umieszczając białko w próbce czystej trypsyny, naukowcy są w stanie zobaczyć, jak szybko i skutecznie proteaza rozkłada białko na krótsze łańcuchy aminokwasów. Eksperymenty z trypsyną doprowadziły do odkryć, które ułatwiły badanie mniej stabilnych enzymów.
Ze wszystkich proteaz trawienie trypsyną wyróżnia najmniej rodzajów białek. Ta jakość jest wykorzystywana przez naukowców laboratoryjnych, którzy wykorzystują proteazę do rozkładania lizyn i argininy. Trypsyna rozkłada te cząsteczki w przewidywalny sposób, co pomaga naukowcom wyizolować niektóre aminokwasy w laboratorium.