Kataliza enzymatyczna to proces, w którym enzym reaguje z inną cząsteczką, znaną jako substrat. Ta kataliza reakcji chemicznych obniża energię aktywacji (Ea), która następnie zapewnia wystarczającą ilość energii dla cząsteczek reagentów do utworzenia nowej substancji. Enzym wiąże się z podłożem i zmienia cząsteczkę w nowy produkt. W przeciwieństwie do substratu, enzym pozostaje niezmieniony po procesie i jest w stanie przeprowadzić wiele takich procesów. Inną rolą enzymów jest stabilizacja reakcji chemicznych oraz działanie jako katalizatory.
Katalizator ma zdolność pozostawania w całości, zwiększając jednocześnie szybkość reakcji chemicznej. Sztuczne katalizatory mogą przeprowadzać podobne reakcje chemiczne; jednak nie są tak silne i nie mogą konkurować z tempem przyspieszenia, które występuje w naturalnej katalizie enzymatycznej. Kataliza enzymatyczna u ludzi zwykle zachodzi w temperaturze około 37 stopni Celsjusza (99 stopni Fahrenheita).
Składające się z łańcuchów aminokwasów enzymy mają trójwymiarowy kształt, który można łatwo zmienić pod wpływem wysokiej temperatury i braku równowagi w potencjalnym wodorze, znanej również jako równowaga pH. Niektóre chemikalia, wolne rodniki i metale ciężkie mogą również zmieniać kształt enzymów i zakłócać katalizę enzymów. Jeśli enzym traci swój kształt, nie jest już w stanie prowadzić katalizy reakcji biochemicznych.
Najbardziej preferowanym modelem katalizy enzymatycznej jest model indukowanego dopasowania, w którym substrat łączy się z małym obszarem aktywnym enzymu, znanym jako miejsce aktywne. Po zakończeniu wiązania nowy produkt jest uwalniany z obszaru aktywnego. Podczas procesu wiązania enzym nieznacznie zmienia swój kształt, ale wraz z uwolnieniem nowego produktu enzym jest gotowy do zajścia następnej reakcji chemicznej.
Wiązanie różnicowe i równomierne to podstawowe sposoby, w jakie zachodzi wiązanie. Wiązanie różnicowe składa się tylko z silnego wiązania przejściowego. Z drugiej strony wiązanie jednorodne obejmuje zarówno mocne wiązanie podłoża, jak i wiązanie w stanie przejściowym. Oba mechanizmy mogą zachodzić, gdy obecne są małe niezwiązane enzymy substratowe.
Wiązanie różnicowe jest jednak niezbędne do obniżenia Ea, gdy enzymy są nasycone, innymi słowy, mają wysokie powinowactwo, co jest najczęstszym mechanizmem, ponieważ większość enzymów działa w ten sposób. Po utworzeniu wiązania energia stanu przejściowego jest redukowana i przewidziana jest alternatywna droga do zajścia reakcji chemicznej. Dzięki temu kataliza enzymatyczna może pozostać stabilna.