Identificată pentru prima dată în 1975, ubiquitina (Ub) se găsește ca o proteină izolată în turtă de vițel și se presupunea că are legătură cu maturizarea globulelor albe. Găsit mai târziu în toate țesuturile organismelor eucariote ale multor specii, i s-a dat numele de ubiquitin, care derivă din cuvântul latin pentru „pretutindeni”. Este o proteină de reglementare responsabilă de reciclarea proteinelor care își îndeplinește responsabilitățile prin legarea de proteine și marcarea acestora pentru distrugere. Această etichetă direcționează proteinele marcate către complexul proteazom care le degradează și le reciclează, sau eticheta poate direcționa către alte proteine pentru modificare, repararea acidului dezoxiribonucleic (ADN) sau transcripția genei. Este considerată cea mai conservatoare dintre toate proteinele, deoarece secvența sa de 76 de aminoacizi diferă foarte puțin la toate speciile, fie că sunt plante, animale sau umane.
Procesul prin care această proteină marchează proteinele folosește trei enzime: E1, care activează Ub și o pune într-o stare reactivă, E2, care catalizează apoi atașarea Ub la proteine și E3, o ubiquitin-ligază care identifică proteina. . În această cascadă de enzime, Ub este apoi capabil să disipeze protecțiile proteinei împotriva proteazomilor, astfel încât proteazomul să-l poată degrada și distruge rapid. Acumulările de proteine aberante în interiorul unei celule apar adesea din mutațiile ADN sau din traducerile greșite ale genelor. Deoarece aceste proteine aberante pot face ravagii în funcțiile unei celule, se crede că acest haos este suferința de bază care duce la boli precum Alzheimer, Huntington și bolile Parkinson. Utilizarea degradării mediate de proteazom este una dintre modalitățile prin care o celulă poate realiza repararea și expulzarea proteinelor aberante.
Atunci când ubiquitina se atașează de o proteină, poate atrage mai multe molecule de ubiquitină la scenă pentru a se atașa, de asemenea. Acestea interacționează cu acesta și uneori efectuează modificări precum distrugerea spermatozoizilor după ce are loc fertilizare, reglând degradarea până la distrugere, sau procesarea antigenului și transcripțiile și reparațiile ADN. Are o varietate atât de mare de funcții în proteinele unei celule, încât i-a făcut pe unii să creadă că are un rol în aproape fiecare proces celular. Există, de asemenea, multe proteine asemănătoare ubiquitinei (UBL) care au roluri divergente în modificările celulelor. Unul este un modificator al genei care stimulează interferonul, altul este un reglator descendent al celulei neuronale și încă altul se ocupă de antigenele F din leucocitele umane.
Departamentele de histologie pot folosi anticorpi la această substanță pentru a identifica celulele cu acumulări anormale de proteine aberante în celule și pot folosi acești anticorpi ca markeri ai bolii. Cercetările au dezvoltat această utilizare a antigenului pentru a detecta încurcăturile neurofibrilare asociate cu Alzheimer, incluziuni în bolile neuronilor motori și corpurile mallory în boala hepatică alcoolică. Există unele tulburări genetice asociate cu ubiquitina. Una este o mutație a unei ubiquitin-ligazei E3 care duce la întârzierea creșterii autosomal-recesivă numită Sindrom 3M. Un altul este o reglare greșită și o întrerupere a unei gene din sindromul Liddle, care provoacă hipertensiune arterială. De asemenea, se crede că o perturbare a genei este cauza sindromului Angelman, din nou cauzată de disfuncția ubiquitin-ligazei E3.
Aproape 50% din toate tumorile canceroase s-au dovedit a fi deficitare de o anumită proteină care a fost numită „gardianul genomului”. Atâta timp cât celulele pot produce această genă specială, cancerul este interzis să se dezvolte într-o celulă. Ubiquitin și E3 ubiquitin-ligaza se leagă de această proteină specială într-o celulă și această legare produce o reparare a ADN-ului proteinei și îi permite să-și recupereze viabilitatea. Sistemul ubiquitin-proteazom reduce, de asemenea, dimensiunea proteinelor virusului pentru distrugere, pentru a ajuta sistemul imunitar al organismului. Chiar în mai 2011, la Convenția a 102-a a Asociației Americane pentru Cercetarea Cancerului a fost anunțat că procesele enzimatice ale proteinei au fost legate de a ajuta organismul să nu respingă chimioterapiile în cancerele pulmonare cu celule non-mici.